1.Introduction
Quand Gilles Drevon, directeur de l’institut Argentin d’ostéopathie, m’a demandé de faire un article pour la revue "ostéo" Argentine, il m’est tout de suite venu à l’esprit de parler du phénomène de transition inverse des protéines, thème que j’avais abordé succinctement avec mes élèves, lors d’un séminaire. Ce phénomène, prouvé scientifiquement, ouvre de nouvelles voies vers la compréhension de notre pratique, d’un point de vue biochimique et a été étudié depuis de nombreuses années par mon collègue et ami, Philippe Bourdinaud, directeur de recherche à l’Institut supérieur d’ostéopathie d’Aix en Provence (Iso Aix).
Dans cet article, j’ai tenté d’expliquer de manière concise et simple, les éléments biochimiques qui amènent certaines molécules du fascia, à se replier ou se déployer suite à une application d’énergie, changeant ainsi de longueur et effectuant un travail mécanique.
J’y présente rapidement les déductions qu’en tire Philippe Bourdinaud: Le concept ostéocytologique et la micro cinétique du corps humain, dont je reparlerai plus en détail dans un prochain article.
J’ai ajouté mes considérations personnelles sur les voies de recherches nouvelles, applicables à l’ostéopathie, que pourrait générer la connaissance de ce comportement singulier des protéines fibrillaires du tissu conjonctif.
Cet article, met donc principalement en avant les données scientifiques du moment, afin de permettre une meilleure compréhension des déductions , extrapolations ou recherche que nous pourrons exposer lors de prochaines publications.
Il met par ailleurs en avant, ma bien modeste participation complémentaire aux théories déjà abordées par Philippe Bourdinaud: Les origines biochimiques probables de la dysfonction ostéopathique.
2.Composition du fascia
Le fascia, appelé tissus conjonctif par les histologistes, est composé de cellules conjonctives et de fibres protéiques (collagène, élastine, réticuline) baignant dans la substance fondamentale, elle-même composée d’eau, d’électrolytes et de macromolécules diverses.
Chaque tissu conjonctif comporte plus ou moins de collagène et d’eau, ce qui fait que l’on peut rencontrer des fascias peu denses tels que le tissu conjonctif muqueux (la gelée de Wharton du cordon ombilical), du tissu conjonctif lâche et des fascias extrêmement denses tel que le périoste. Entre ces deux extrêmes vient se positionner le tissu cartilagineux (le cartilage hyalin, élastique et fibreux, très riche en eau), le tissu musculaire (épimysium, périmysium, endomysium, très riches en élastine et les tendons très riches en collagène), le tissu conjonctif ligamentaire, le tissu de soutien du système nerveux (la névroglie très riche en eau, la gaine de Schwann, l’endonèvre, le périnèvre, l’épinèvre, le névrilème, la dure mère, l’arachnoïde et la pie mère), les lames basales des tissus épithéliaux (le derme et l’hypoderme de la peau), les aponévroses, les membranes, les mésos etc.
2.1.Constitution générale des protéines
Les protéines sont un assemblage complexe de petites molécules appelées "acides aminés".
Il existe une vingtaine d’acides aminés importants.
Ceux-ci comportent tous:
– un pôle NH2 dit "basique" : groupe amine, accepteur de protons ( H+) en devenant ainsi un radical NH3
– un pôle COOH dit "acide" : groupe acide, donneur de protons ( H+) en devenant ainsi un radical COO –
– un troisième pôle (radical R) qui lui confère ses propriétés biochimiques.
Deux acides aminés (AA), peuvent se combiner par une liaison entre le groupe "amine" de l’un et le groupe "acide" de l’autre (liaison appelée "peptidique"), donnant:
– les dipeptides (deux AA)
– Les polypeptides (plus de 10 AA)
– Les protéines (plus de 50 AA)
Le phénomène qui transforme des molécules de faible masse moléculaire (un AA est un monomère), en molécules plus grosses, de forte masse moléculaire (comme les protéines), s’appelle "polymérisation". Les protéines sont donc des polymères (on dit aussi bio-polymères).
Le type d’acides aminés qui composent une protéine mais aussi leur agencement (leur séquence), confèrent à cette macromolécule des propriétés qui lui sont propres.
C’est pourquoi on a comparé les AA à des lettres d’un "alphabet biochimique" qui, selon leur agencement, constitueraient des phrases, dictant à la matière, son comportement…
Il existe 3 types de protéines:
– protéines globulaires (globulines): dont les chaînes polypeptidiques sont pelotonnées.
– Protéines fibrillaires (fibreuses): dont les chaînes sont parallèles.
– Protéines combinées: mucoprotéines, lipoprotéines, nucléoprotéines…
2.2. Les protéines du tissus conjonctif
Ces protéines font parties des protéines de type fibrillaires (fibreuse). Les chaînes de polypeptides sont parallèles et forment des structures hélicoïdales grâce aux liaisons de type "hydrogène" (voir note de bas de page ) qui relient les chaînes entre elles.
Le collagène
Le collagène est une glycoprotéine fibreuse, polymère d’une molécule plus petite, formée d’acides aminés spécifiques, appelée "tropocollagène".
Elle est formée de 3 chaînes de polypeptides prenant une forme hélicoïdale et donnant l’ensemble une forme de bâtonnet de 3000 angströms de long et 15 de large. Cinq bâtonnets se regroupent et forment une micro fibrille. Celles-ci se regroupent en fibrilles et enfin en fibres de collagène d’une épaisseur de quelques microns.
Il existe une dizaine de types de collagènes différents, selon la localisation, mais aussi l’âge du tissu rencontré.
Cette protéine donne au fascia une partie de ses propriétés d’élasticité, de plasticité et de résistance.
Le collagène représente 50% de la masse du tissu conjonctif (fascia) et 10% de la masse totale du corps, ce qui est énorme quand on sait que 65 à 70% est déjà représenté par l’eau. Il représente par ailleurs 1/3 de la masse protéique.
L’élastine
C’est une protéine fibreuse, polymère de la "tropoélastine".Sa polymérisation nécessite la présence de Cuivre (Cu++).
Les protéines s’anastomosent en fibres rectilignes, qui s’anastomosent parfois aux fibres de collagène.
Comme son nom l’indique, elle participe surtout aux propriétés élastiques du tissu conjonctif.
La réticuline
Les fibres de réticulines sont des fibres de collagène en cours de polymérisation .Plus petites que les fibres de collagène, elles sont anastomosées en forme de grillage et confère au tissu sa résistance dans les trois plans de l’espace ainsi qu’une trame dans laquelle sont engluées les cellules de tissu conjonctif.
Note:
L’eau et les protéines fibreuses tissulaires, représentent donc environ 80 % de la masse totale du corps. Ces deux éléments sont présents absolument partout dans le corps.
Le tissu osseux contient de nombreuses fibres de collagène, c’est du fascia solidifié…même si il est, histologiquement étudié à part.
Si l’on rajoute à ces deux éléments, 15% représentés par les os, que nous considérerons ici comme "inertes" en soi…mais mobiles entre eux grâce aux différentes articulations, on peut dire que le système de soutien et de mobilisation du corps est essentiellement constitué par le fascia et l’eau (80+15=95).
C’est dire l’importance et les répercutions énormes que peuvent avoir tout comportement biochimique conjoint de ces deux matières.
Figure 1. Représentation tridimensionnelle d’un tissu conjonctif fibreux lâche
(D’après l’Atlas d’histologie générale de R.V.KRSTIC)
1-fibrocyte
2-histiocyte
3-plasmocyte
4-monocyte
5-lymphocyte
6-granulocyte éosinophile
7 et 8-mastocyte au contact d’un capillaire 9-péricyte
10-fibres de collagène
11-microfibrilles
12-fibres d’élastine
13-fibres de réticuline
14-fibres nerveuses
2.3. Les cellules conjonctives
Les fibroblastes
Les fibroblastes (ou fibrocytes) sont des cellules fusiformes ou étoilées possédant de longs prolongements cytoplasmiques. Les fibroblastes synthétisent les macromolécules protéiques et polysaccharidiques du tissu conjonctif. Les fibroblastes sont aussi capables de sécréter de nombreuses autres molécules (cytokines, facteurs de croissance, enzymes) et jouent un rôle important dans les processus de réparation tissulaire ou dans l’entretien des réactions inflammatoires.
Les autres cellules présentes dans tous les tissus
Comme dans tous les tissus il existe d’autres cellules dont la fonction est liée aux rôle immunitaire important des tissus et à la réaction inflammatoire:
– macrophages : chargés de phagocyter les déchets
– granulocytes: rôle de défense
– mastocytes : rôle dans l’allergie
– lymphocytes : rôle immunitaire
Note: Il faut aussi noter que toute cellule, contient un certain nombre de protéines fibreuses (justement, collagène et élastine), constituant un "appareil" lui permettant de garder son volume physique (cytosquelette).Les phénomènes que nous allons étudier sont donc aussi applicables au milieu intracellulaire...
Figure 6. Cytosquelette cellulaire au microscope électronique
(D’après pour la science-n° 245 mars 1998)
2.4. La substance fondamentale
La substance fondamentale est un gel très hydraté (H2O) dont la consistance assure la turgescence des tissus conjonctifs. Elle est aussi responsable de la cohésion des éléments figurés, cellules et fibres. Elle est enfin, à cause de son contenu aqueux, le lieu des échanges entre les cellules et le sang. Ces différentes propriétés de la substance fondamentale s’expliquent par leur contenu en protéoglycanes et en glycoprotéines très particulières, les fibronectines.
L’eau, élément essentiel
Le tissu facial contient 25% de l’eau de l’organisme sous forme :
– libre, circulant dans les espaces. Elle véhicule l’oxygène, les électrolytes et les sels. A noter toutefois que l’eau libre ne signifie en rien que chaque molécule d’eau soit libre en soi, puisque chaque molécule d’eau va se lier avec sa voisine par des liaisons de type hydrogène.
– liée aux macromolécules de la matrice fasciale ou du liquide interstitiel (autres protéines baignant dans la substance fondamentale).
Note : Certains courants ostéopathiques, considèrent que l’eau, contenue dans les fascias dont l’aspect anatomique est "tubulaire", reçoit et transmet l’onde rythmique de la fluctuation du LCR (liquide céphalo rachidien) au tissu conjonctif. Cette idée ne peut, selon Philippe BOURDINAUD, pour l’instant être retenue, car le "libre passage" du LCR vers le liquide interstitiel des tissus extras duremériens n’est pas démontré à l’heure actuelle.
Les propriétés particulières des molécules d’eau (H2O)
La molécule d’eau s’inscrit dans un tétraèdre dont le centre est occupé par un atome d’oxygène. Deux des six électrons de la couche externe de l’oxygène sont mis en commun dans deux liaisons covalentes avec ceux des deux atomes d’hydrogène. Ainsi les atomes ont leur couche externe complète. Les deux paires d’électrons restantes autour du noyau d’oxygène sont orientées vers les deux sommets.
Les paires d’électrons ne sont donc pas partagées également ; elles sont le plus souvent à proximité de l’oxygène. Puisque les électrons ont une charge négative, la partie de la molécule où se trouve l’oxygène est légèrement plus négative (elle est delta-), et la partie où se trouve l’hydrogène est légèrement plus positive (delta+).
Ainsi, bien que la charge nette d’une molécule d’eau soit neutre (même nombre d’électrons et de protons), les électrons sont distribués de façon asymétrique, ce qui rend la molécule polaire.
Cette propriété intéresse entre autre (voir note de bas de page ) le phénomène de transition inverse des protéines.
Figure 3. La molécule d’eau
Les "cages à eau"
Les atomes d’hydrogène légèrement positifs d’une molécule sont attirés par les atomes d’oxygène légèrement négatifs d’autres molécules. Cette liaison est un type particulier de liaison "hydrogène".
Dans l’eau à l’état liquide, une molécule d’eau peut former des liaisons hydrogènes avec cinq autres molécules d’eau, les deux atomes d’hydrogène d’une molécule se lient à des atomes d’oxygène de deux autres molécules d’eau, et son atome d’oxygène est lié à un atome d’hydrogène de trois autres molécules d’eau. Cette structure pentagonale est appelée "cage à eau".
3. Une propriété singulière du fascia: le phénomène de la "transition inverse" des protéines
3.1. Pôles hydrophiles, pôles hydrophobes
Les protéines peuvent contenir des extensions moléculaires hydrophiles ou hydrophobes selon leur état biochimique.
Ceci se produit par l’intermédiaire de l’extension –COOH (extension qui persiste par endroits même après une liaison peptidique entre un groupe amine NH2 et un groupe acide COOH).
Le groupe COOH, selon son état peut être:
– sous la forme COOH: Il est saturé et ne peut recevoir d’ion H+. Il est donc hydrophobe, car il ne peut se lier aux ions H+ des molécules d’eau.
– Sous la forme COO- : Le groupe , insaturé, ne demande qu’à recevoir l’atome H+ que peut lui fournir une molécule d’eau. Il est dit "hydrophile".
Ces types de pôles, sont situés "en surface de la protéine", car en profondeur les pôles COOH ont été utilisés pour former des liaisons peptidiques.
Selon leur état biochimique, les protéines peuvent contenir un nombre plus important de pôles COOH: elles deviennent alors (tout ou partie) hydrophobe. Inversement si c’est la quantité de pôles insaturés COO- qui est plus importante, la molécule devient (tout ou partie) hydrophyle.
Cette propriété, liée à la propriété de l’eau de former des systèmes pentagonaux dits de "cage à eau", va influencer la répartition spatiale des chaînes peptidiques de la protéine dans un phénomène nommé par l’équipe de Dan Urry, "transition inverse".
3.2. La transition inverse
Expérience initiale
Initialement, Dan Urry a démontré en laboratoire qu’une variation de PH associée à une variation de pression, peut influencer l’organisation spatiale des structures hélicoïdales de protéines élastiques telles que l’élastine. Selon ses résultats:
– Une baisse du PH (acidification du milieu) et une augmentation de la pression entraîne un repliement des chaînes peptidiques et une diminution de longueur de celles-ci.
– Ce phénomène est réversible. Quand les conditions redeviennent "normales", la protéine retrouve sa longueur initiale et s’allonge donc. On parle de transition inverse.
Explication
L’acidité du milieu fournit un nombre important d’ions H+ qui ont tendance à saturer les pôles de type COO- de la protéine, les transformant en pôles COOH hydrophobes. La concentration de pôles hydrophobes au sein du polypeptide augmente (en surface).
Par ailleurs, la pression entraîne une formation importante de structures pentagonales de type "cage à eau". La concentration de ce type de structure augmente tout autours de la protéine.
Les cages à eau repoussent en profondeur les pôles de type COOH, créant un pelotonnement de la molécule, qui , de par sa forme hélicoïdale a tendance à se "rétracter", diminuant de quelques microns, sa longueur initiale.
Quand la pression baisse, il y a moins de cages à eau.
Quand le PH augmente (moins de H+), il y a moins de pôles hydrophobes.
La molécule s’allonge. C’est la transition inverse.
Figure 2. Allongement puis repliement d’une molécule d’élastine
(D’après Pour la Science-n° 209 mars 1995)
Autres expériences
Ainsi, il est démontré scientifiquement qu’une énergie mécanique (la pression) a été transformée en travail par une protéine.
D’autres expériences ont ensuite montrées que tous les types d’énergie sont capables d’entraîner ce phénomène de transition inverse des biopolymères. Il en est ainsi des énergies : photonique, calorique, chimique, électrique et électromagnétique.
Cependant il faut noter que la transformation de l’énergie mécanique en travail par les biopolymères se fait directement, sans nécessiter le recours à plusieurs étapes intermédiaires comme c’est le cas pour les autres types d’énergie.
Il a été aussi démontré que certaines enzymes, pouvaient accélérer le processus, in vivo.
Complexité du phénomène
Le phénomène est plus complexe qu’il n’y parait.
Par exemple, pour qu’un repliement se produise, deux conditions doivent être réunies:
– une grande quantité de pôles hydrophobes sur la périphérie de la protéine
– une grande quantité de cages à eau dans le milieu hydrique entourant celle-ci
Nous avons vu que la pression, en augmentant favorise la formation de "cages à eau". Ceci n’est valable que jusqu’à un certain point. Si la pression augmente trop, elle va au contraire provoquer la rupture des liaisons "hydrogène" particulières, responsables de la formation de ces structures pentagonales. La diminution de la quantité de cage à eau, diminue le pouvoir répulsif sur les pôles hydrophobes, provoquant à l’inverse un déploiement (allongement).
Il est donc plus juste de dire que tout apport d’énergie, quel qu’il soit, sur une protéine à l’état de "repos", est susceptible de changer la longueur de celle-ci, dans un sens ou dans l’autre, provoquant en cela un travail mécanique.
Par ailleurs, la formation des "cages à eau", n’est pas non plus un phénomène unidirectionnel. Dans les conditions normales, des milliards de cages à eau se créent et se brise à chaque instant…
D’autres expérimentations scientifiques corroborent ce fait, telles que celles décrites dans le bulletin trimestriel – vol 54, n°4, 1998, intitulé : « Déformations et inadaptations, mauvais repliement des protéines et maladie ». Ce bulletin peut-être consulté sur le site Internet : http://curie.sc.ucl.ac.be, page 7 : « Une protéine repliée ne possède pas une structure rigide. Elle est constamment occupée à se dérouler et à s’enrouler pour retrouver sa forme normale. Les détails de la structure repliée peuvent varier avec les conditions de la solution environnante…»
4. Les théories ostéopathiques de Philippe Bourdinaud
A ce stade, et à partir de ces connaissances scientifiques, Philippe Bourdinaud, Ostéopathe Français, a développé deux théorie permettant, biochimiquement parlant, d’apporter, d’une part un "modèle" scientifique à la perception fine de milliers d’ostéopathes, et d’autre part, une explication de l’effet de nos manœuvres manuelles .( " Les techniques tissulaires ostéopathiques péri-articulaires" Bourdinaud, Verlaque, 2004, France.
Nous reviendrons sur ces théories qui méritent un article entier.
Le modèle biochimique de la micro cinétique
Cette théorie est une alternative aux théories déjà existantes tentant d’expliquer les mouvements rythmiques lents palpables uniquement après une "éducation" et un entraînement rigoureux de la main.
Ces mouvements prennent le nom de CRI (Cranial Rythmic Impulse), MRP (mouvement respiratoire primaire, Motilité…
Le ressenti de l’ostéopathe ne serait ni plus ni moins que la perception du phénomène de la transition inverse des protéines, qui se manifesterait de manière rythmique sous l’action d’une énergie d’origine encore inconnue.
La théorie s’attache donc plus à expliquer, sur des bases solides, le ressenti de l’ostéopathe, que l’origine du mouvement perçu.
Le concept ostéocytologique
Ce concept s’attache à expliquer d’un point de vue biochimique, les effets de nos manipulations sur les tissus et les cellules, notamment grâce à la "pression" exercée par la main.
Pour ma part, j’aurais tendance à pousser amicalement et respectueusement mon ami Philippe dans ses retranchements, car ce concept n’inclus pas ou de manière peu claire pour l’instant, la notion de changement de PH, indispensable comme nous l’avons vu, pour que la transition des biopolymères s’effectue.
La discussion est ouverte, et nécessite à mon avis de pousser l’investigation plus avant.
5. Vers d’autres directions de recherches
5.1. Introduction
Les trois principes fondamentaux de l’ostéopathie sont:
– Unité de fonction du corps humain
– Auto-défense, auto-régulation et autoguérison
– Interdépendance structure-fonction et fonction-structure
source ( http://www.osteopathie-france.net/Principes/principes.htm )
Sous tendus aux principes N° 3, intervient une notion essentielle: le corps ne peut plus assurer son équilibre et son auto guérison quand ce principe ne peut être respecté.
Les ostéopathes considèrent que l’élément clé qui peut perturber ce principe est la "perte de mobilité" (anciennement nommée "lésion ostéopathique", plus récemment, une "dysfonction ostéopathique", une "fixation"). Pour cette raison, le traitement ostéopathique consiste à rechercher et à remédier à cette perte de mobilité.
Deux questions essentielles se présentent à mes yeux:
– Dans quel type de structure se situe cette perte de mobilité?
– Quelle pourrait en être la cause initiale?
Si l’on se réfère au modèle énoncé plus haut: l’organisme est constitué schématiquement de deux substances essentielles représentant 95% du corps: Le fascia et l’eau.
Que nous donnerait le postulat suivant:
"Les deux constituants du corps humain susceptibles d’être le lieu d’une perte de mobilité sont, le fascia et l’eau".
5.2. Le fascia, lien mécanique
Le fascia est un le "lien mécanique" selon Paul Chauffour DO.
En effet, il transmet les forces mécanique, mais aussi relie et soutien les différentes structures du corps, dont les vaisseaux.
On peut distinguer:
Les muscles.
Qu’ils soient lisses ou striés, les muscles peuvent présenter des spasmes dont les origines biochimiques, et les mécanismes de traitement manuel sont bien expliqués (réponse à une agression, traitement par différents types d’étirements), et n’intéressent donc pas notre propos. Rappelons cependant que le muscle est un fascia (tissu conjonctif) différencié.
L’os.
Selon certains ostéopathes, il existe une mobilité et une possibilité de "fixation" intra osseuse. L’os étant un fascia différencié riche en collagène, il entre dans notre tentative de démonstration précisée ci-après.
Les fascias péri-articulaires.
Les articulations représentent le lieu unique où peut exister une perte de mobilité entre deux pièces osseuses. Or elles ne sont reliées que par des fascias (tendons, ligaments, capsule articulaire, et muscle). Le seul lieu possible de perte de mobilité en dehors du muscle (fascia spécialisé) et en dehors de la surface de glissement elle même, est donc le tissu conjonctif facial.
Les autres fascias:
Ils relient les viscères entre eux (épiploons), les viscères à la paroi (mésos), il englobent des structures (plèvre, péritoine, aponévroses), ils relient certains os du système crânio-sacré (membranes de tensions réciproques, Dure mère spinale).
Ces fascias, eux aussi, sont les seules structures capables de transmettre le mouvement entre ces structures et donc de le limiter. (Comme pour les articulations)
5.3. L’eau, lien fluidique
L’eau est considérée en ostéopathie comme le lien fluidique, important en ce sens qu’il est le vecteur de circulation de quantités de substances nécessaires ou néfastes à la vie.
Où se situe l’eau? Partout, mais plus précisément:
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